结构域（英语： domain）是蛋白质中的一类结构单元，是构成蛋白质（三级）结构的基本单元。
结构域是在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元，通常都是几个超二级结构单元的组合。在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，进一步折叠形成一个或多个相对独立的致密三维实体，即结构域。
结构域与分子整体以共价键相连，一般难以分离，这是它与蛋白质亚基结构的区别。一般每个结构域由100~200个氨基酸残基组成，各有独特的空间构象，并承担不同的生物学功能。
如免疫球蛋白（IgG）由12个结构域组成，其中两个轻链上各有2个，两个重链上各有4个；补体结合部位与抗原结合部位处于不同的结构域。
一般说，较小蛋白质的短肽链如果仅有1个结构域，则此蛋白质的结构域和三级结构即为同一结构层次。较大的蛋白质为多结构域，它们可能是相似的，也可能是完全不同的。
结构域的基本类型有4类：反平行d螺旋结构域（全d结构），平行或混合B折叠结构域（d、p结构）、反平行p折叠结构域（全3结构）和富含金属或二硫键结构域（不规则小蛋白质结构）。
背景
结构域（domain）的概念首先在1973年由Wetlaufer在研究母鸡溶菌酶和木瓜蛋白酶的X射线晶体学研究和对有限的免疫球蛋白的蛋白水解研究后提出。 Wetlaufer将结构域定义为可以自主折叠的蛋白质结构的稳定单位。 在过去，结构域曾被描述为以下的单位：
1、紧凑结构
2、功能和演化
3、折叠
每个定义是有效的并且经常重叠，即在多种蛋白质之间发现的紧密结构域可能在其结构环境内独立折叠。在自然中，通常将几个结构域结合在一起以形成具有大量可能性的多结构域和多功能蛋白质。
在多结构域蛋白中，每个结构域可以独立地或以与其邻居协同的方式实现其自身的功能。 结构域可以用作构建大组装体如病毒颗粒或肌肉纤维的模块，或者可以提供在酶或调节蛋白中发现的特异性催化或结合位点。
以上内容参考：百度百科-结构域
结构域( domain)是位于超二级结构和三级结构间的一个层次。结构域是在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元，通常都是几个超二级结构单元的组合。在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，进一步折叠形成一个或多个相对独立的致密三维实体，即结构域。
结构域是指在二级结构的基础上肽链进一步进行三维空间卷曲折叠所形成的近球形的肽链结构实体。它可以作为蛋白质三级结构的组件。生理上不具有任何生理功能，这也是与三级结构的关键区别。打个比方，结构域就像是一座桥连接二级与三级结构。
模体和结构域的区别：
模体即超二级结构，简言之，就是二级结构有规律的组合。例如螺旋-环-螺旋，贝塔折叠的组合、阿尔法螺旋组合等。再比如亮氨酸拉链、锌指结构都是典型的模体，它们执行一定的功能，即模体既是结构的单位，又是功能单位，他们可直接作为结构域和三级结构的建筑块。某些蛋白质因子与DNA大沟结合的部位靠的就是某些特异的模体。
结构域是指在较大的蛋白质分子中形成的某些在空间上可以辨别的结构，往往是球状压缩区或纤维状压缩区。它们也既是结构单位，又是功能单位。例如免疫球蛋白的功能区就是结构域。显然模体与结构域是不同的概念。
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