将组织细胞分离时，为什么用胰蛋白酶，不用其他蛋白酶，胰蛋白酶是否可以水解细胞间质中所有的蛋白质

Question

如题所述

Answer 1

胰蛋白酶主要作用于精氨酸或赖氨酸羧基端的肽键,一般蛋白质中都含有精氨酸和赖氨酸，所以基本上细胞间质的蛋白都会被水解成短肽。分离组织细胞时用胰蛋白酶是因为胰蛋白酶的最适pH值在7.8～8.5左右，最适温度为37℃，接近组织细胞的适宜ph值和温度，在消化胞间连接的同时不会对细胞造成过大的损坏，但是胰蛋白酶如果消化过度，也会对细胞表面造成损害，所以尽量减少胰蛋白酶接触细胞的时间，对接下来的细胞培养会有好处。

Answer 2

胰蛋白酶适合将细胞间质分解。举个例子吧，胃蛋白酶也可以水解细胞间质，但是这种酶要在酸性条件下才能起作用（胃蛋白酶是胃里的酶，所以最适PH小于7）。而组织细胞是不呈酸性的，胃蛋白酶也就起不了作用，之所以不用其他的酶原因也是跟这差不多。
胰蛋白酶可以水解所有的蛋白质，谁让它是蛋白酶呢！水解蛋白质是它的天职！

Answer 3

这个问题我来解释一下吧。人体内的蛋白酶确实有很多，但是我们做组织分离需要的是方便快捷，胰蛋白酶容易提取，催化水解效率高，且其最适催化PH值接近中性，而提取其他的蛋白酶如胃蛋白酶则需要在酸性环境中分离对组织也不好。第二个问题其实一般来说基本所有的蛋白质都可以水解，除非有特别修饰的。
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